Елементният анализ на протеините дава следните средни стойности: 55% въглерод, 7% водород и 16% азот; ясно е, че протеините се различават един от друг, но техният среден елементен състав се различава малко от стойностите, посочени по -горе .
По конституция протеините са макромолекули, образувани от естествени а-аминокиселини; аминокиселините се свързват чрез амидната връзка, която се установява чрез реакцията между амино група на а-аминокиселина и карбоксила на друга а-аминокиселина.
Тази връзка (-CO-NH-) се нарича още пептидна връзка, тъй като свързва пептиди (аминокиселини в комбинация):
полученият е дипептид, тъй като се състои от две аминокиселини. Тъй като дипептидът съдържа свободна амино група в единия край (NH2) и карбоксил в другия (COOH), той може да реагира с една или повече аминокиселини и да удължи веригата както отдясно, така и отляво, със същата реакция видяно по -горе.
Последователността на реакциите (които между другото всъщност не са толкова прости) може да продължи неопределено време: докато има полимер, наречен полипептид или протеин. Разликата между пептиди и протеини е свързана с молекулното тегло: обикновено за молекулни тегла над 10 000 говорим за протеини.
Свързването на аминокиселини заедно за получаване дори на малки протеини е трудна задача, въпреки че наскоро е разработен автоматичен метод за производство на протеини от аминокиселини, който дава отлични резултати.
Следователно най-простият протеин се състои от 2 аминокиселини: според международната конвенция подреденото номериране на аминокиселини в протеинова структура започва от аминокиселината със свободната а-амино група.
кодиращ този протеин), който среща немалки химически трудности.
Възможно е да се определи подредената последователност от аминокиселини чрез разграждане на Edman: протеинът реагира с фенилизотиоцианат (FITC); първоначално а-амино азотният дублет атакува фенилизотиоцианата, образувайки тиокарбамиловото производно; впоследствие полученият продукт се циклизира, като се получава флуоресцентното производно на фенилтиохидантоин.
Едман е създал машина, наречена секвенсор, която автоматично настройва параметрите (време, реактиви, рН и т.н.) за разграждане и осигурява първичната структура на протеините (за това той получава Нобелова награда).
Първичната структура не е достатъчна за пълно тълкуване на свойствата на протеиновите молекули; се смята, че тези свойства зависят по съществен начин от пространствената конфигурация, която протеиновите молекули са склонни да приемат, сгъвайки се по различни начини: тоест приемайки това, което е определено като вторична структура на протеините.
Вторичната структура на протеините е трептяща, тоест има тенденция да се разпада при нагряване; след това протеините се денатурират, губейки много от характерните си свойства. В допълнение към нагряването над 70 ° C, денатурацията може да бъде причинена и от облъчване или от действието на реагенти (например от силни киселини).
Денатурацията на протеини поради термичния ефект се наблюдава например при нагряване на яйчния белтък: той се вижда, че губи желатиновия си вид и се превръща в неразтворимо бяло вещество. Денатурацията на протеините обаче води до разрушаване на тяхната вторична структура, но оставя тяхната първична структура непроменена (конкатенацията на различните аминокиселини).
Протеините поемат третичната структура, когато тяхната верига, макар и все още гъвкава въпреки огъването на вторичната структура, се сгъва по такъв начин, че да произведе изкривено триизмерно разположение във формата на твърдо тяло. Отговорни за третичната структура са преди всичко дисулфидните връзки, които могат да се установят между цистеин -SH, разпръснат по молекулата.
Четвъртичната структура, от друга страна, принадлежи само на протеини, образувани от две или повече субединици. Хемоглобинът например се състои от две двойки протеини (тоест във всичките четири протеинови вериги), разположени във върховете на тетраедър, така че да създаде сферична структура; четирите протеинови вериги се държат заедно от йонни сили и нековалентни връзки.
Друг пример за четвъртична структура е тази на инсулина, която изглежда се състои от цели шест протеинови субединици, подредени по двойки във върховете на триъгълник, в центъра на който са два цинкови атома.
Влакнести протеини
Те са протеини с определена твърдост и с много по -дълга ос от другата; влакнестият протеин, присъстващ в по -големи количества в природата, е колаген (или колаген).
Влакнестият протеин може да приеме различни вторични структури: α-спирала, β-лист и, в случай на колаген, тройна спирала; α-спиралата е най-стабилната структура, следвана от β-листа, докато най-малко стабилната от трите е тройната спирала.
надясно ако след основния скелет (ориентиран отдолу нагоре) се извърши движение, подобно на завинтването на десния винт; докато спиралата е на лява ръка ако движението е аналогично на завинтването на ляв винт.В дясните α-спирали -R заместителите на аминокиселините са перпендикулярни на главната ос на протеина и са обърнати навън, докато в лявата- ръка a -спирали -R заместителите са обърнати навътре. Десните а-спирали са по-стабилни от левите, тъй като между вати -R c "има по-малко взаимодействие и по-малко стерични пречки. Всички а-спирали, открити в протеините, са декстроротални.
Структурата на а-спиралата се стабилизира от водородните връзки (водородни мостове), които се образуват между карбоксилната група (-С = О) на всяка аминокиселина и аминогрупата (-NH), открита по-късно в четири остатъка линейна последователност.
Пример за протеин с а-спирална структура е кератинът за коса.
Чрез удължаване на α-спиралната структура се осъществява преходът от α-спирала към β-лист; също топлината или механичното напрежение позволяват преминаването от α-спиралата към структурата на β-листа.
Обикновено в протеин структурите на β-листа са близки една до друга, тъй като междуверижните водородни връзки могат да се установят между части от самия протеин.
При влакнести протеини по-голямата част от протеиновата структура е организирана в α-спирала или β-лист.
Глобуларни протеини
Те имат почти сферична пространствена структура (поради многобройните промени в посоката на полипептидната верига); някои части от битието могат да бъдат проследени до структура на α-спирала или β-лист, а други части не се приписват на тези форми: подредбата не е произволна, а организирана и повтаряща се.
Посочените досега протеини са вещества с напълно хомогенна структура: тоест чисти последователности от комбинирани аминокиселини; се споменават такива протеини прост; има протеини, съставени от протеинова част и не-протеинова част (простатна група), наречени протеини конюгиран.
, в ноктите, в роговицата и в лещата на окото, между интерстициалните пространства на някои органи (например черен дроб) и т.н.
Структурата му придава особени механични възможности; има голяма механична якост, свързана с висока еластичност (например в сухожилията) или висока твърдост (например в костите) в зависимост от функцията, която трябва да изпълнява.
Едно от най -любопитните свойства на колагена е неговата конститутивна простота: той се състои от около 30% пролин и около 30% глицин; останалите 18 аминокиселини трябва да споделят само останалите 40% от протеиновата структура. Аминокиселинната последователност на колагена е забележително редовна: за всеки три остатъка третият е глицин.
Пролинът е циклична аминокиселина, в която R групата се свързва с а-амино азота и това й придава определена твърдост.
Крайната структура е повтаряща се верига с формата на "спирала"; в колагеновата верига липсват водородни връзки. Колагенът е „лява спирала със стъпка (дължина, съответстваща на един оборот на спиралата), по-голяма от„ α-спиралата; колагеновата спирала е толкова хлабава, че три протеинови вериги могат да се увиват една около друга, образувайки “ единично въже: структура с тройна спирала.
Тройната спирала на колагена обаче е по-малко стабилна както от α-спиралата, така и от β-листната структура.
Нека сега да видим механизма, чрез който се произвежда колагенът; помислете например за разкъсването на кръвоносен съд: това разкъсване е придружено от безброй сигнали с цел затваряне на съда, като по този начин се образува съсирек.
Коагулацията изисква най -малко тридесет специализирани ензими. След съсирека е необходимо да се продължи с възстановяването на тъканта; клетки в близост до раната също произвеждат колаген. За да направите това, първо се индуцира експресията на ген, тоест организми, които изхождайки от информацията за гена, са в състояние да произвеждат протеина (генетичната информация се транскрибира върху иРНК, която напуска ядрото и достига до рибозомите в цитоплазма, където генетичната информация се превежда в протеин). След това колагенът се синтезира в рибозомите (прилича на лява спирала, съставена от около 1200 аминокиселини и с молекулно тегло около 150 000 d) и след това се натрупва в лумените, където той се превръща в субстрат за ензими, способни да извършват посттранслационни модификации (модификации на езика, преведен с "тРНК"); в колагена тези модификации се състоят в хидроксилиране на някои странични вериги, особено пролин и лизин.
Неуспехът на ензимите, които водят до тези промени, причинява скорбут: това е заболяване, което първоначално причинява счупване на кръвоносните съдове, счупване на зъбите, което може да бъде последвано от междучревни кръвоизливи и смърт; може да бъде причинено от продължителната употреба на дълготрайни храни.
Впоследствие, поради действието на други ензими, настъпват други модификации, които се състоят в гликозидирането на хидроксилните групи на пролин и лизин (захар се свързва с кислорода на ОН); тези ензими се намират в области, различни от лумена, поради което протеинът, докато претърпява модификации, мигрира вътре в ендоплазмения ретикулум, за да завърши в торбички (везикули), които се затварят върху себе си и се отделят от ретикулума: вътре в тях се съдържа гликозидираният про -колагенов мономер; последният достига до апарата на Голджи, където определени ензими разпознават цистеина, присъстващ в карбокси-крайната част на гликозидирания про-колаген и причиняват различните вериги да се приближават една до друга и да образуват дисулфидни мостове: по този начин три вериги от гликозидираният про-колаген се получава свързан заедно и това е началната точка, при която трите вериги, взаимопроникващи, след това спонтанно, пораждат тройната спирала. задавяйки се, отделя се от апарата на Голджи, транспортирайки трите вериги към периферията на клетката, където през фуза йон с плазмената мембрана, триметърът се изхвърля от клетката.
В извънклетъчното пространство има специфични ензими, про-колагеновите пептидази, които отстраняват от вида, изхвърлен от клетката, три фрагмента (по един за всяка спирала) от 300 аминокиселини l "един, от крайната карбоксилна част и три фрагменти (по един за всяка спирала) от около 100 аминокиселини всяка, от аминотерминалната част: остава тройна спирала, състояща се от около 800 аминокиселини на спирала, известна като тропоколаген.
Тропоколагенът има вид на доста твърда пръчка; различните тримери се свързват с ковалентни връзки, за да дадат по -големи структури: микрофибрили. В микрофибрилите различните тримери са подредени по шахматен начин; много микрофибрили представляват снопчета тропоколаген.
В костите, между колагеновите влакна, има интерстициални пространства, в които се отлагат сулфати и фосфати на калций и магнезий: тези соли също покриват всички влакна; това прави костите твърди.
В сухожилията интерстициалните пространства са по -малко богати на кристали, отколкото в костите, докато има по -малки протеини, отколкото в тропоколагена: това придава еластичност на сухожилията.
Остеопорозата е заболяване, причинено от недостиг на калций и магнезий, което прави невъзможно фиксирането на соли в интерстициалните области на тропоколагеновите влакна.
-e-ruscogenina.jpg)
